Molekulární přepínač říká bakterii, kolik má zaplatit mšici za ubytování

06.05. 16:59 | Autor: Radek John

Život kyjatek působí na první pohled idilicky.

Život mízu sajícího hmyzu vypadá na první pohled idylicky. Jednou se přisajete, a pak už neděláte vůbec nic, jen se krmíte. Nemusíte se ani hýbat. Jenže ani sladká šťáva není zrovna ideální zdroj potravy.

Mšice kyjatka hrachová má speciální buňky, které slouží jako příbytek bakterii rodu Buchnera. Bakterie se přenáší z matek na potomstvo. Žije v tělech hmyzu už velice dlouho, a proto ztratila část genů, potřebných k případnému samostatnému přežití. Nedokáže sama vyrobit vnější stěnu své buňky a ztratila i aparát potřebný k dýchání bez přítomnosti kyslíku. Neumí vyrábět některé cukry, mastné kyseliny a složité uhlovodíky. Zato ale umí z rostlinné šťávy dělat něco, co její hostitelka kyjatka hrachová nutně potřebuje.

Buchnera poskytuje kyjatce aminokyseliny. Rostlinná šťáva je energeticky bohatá, poněvadž obsahuje téměř jen samé cukry. Není ale výživná. Je v ní málo aminokyselin, základních součástek, z nichž jsou sestavena těla živých bytostí. Mšice si jich umí většinu vyrobit sama.

Mšice se živí sladkou rostlinnou šťávou.

Některé ale, podobně jako lidé, syntetizovat nezvládá a potřebuje je získat odjinud. Jedna z těchto aminokyselin se jmenuje arginin. Skupina vědců vedená Alexem Wilsonem z Miamské univerzity odhalila, jak mšice zařídí, aby této chemikálie dostala od bakterie správné množství. Zveřejnili to v časopise Proceedings of the National Academy of Sciences.

Dveře i klika

Wilson a jeho spolupracovníci zkoumali enzym jménem ApGLNT1. Je to miniaturní strojek, který má jeden základní úkol: přenáší molekuly glutaminu. Glutamin je jedna z aminokyselin, které mšice dokáže sama syntetizovat. Zároveň slouží jako materiál, jenž Buchnera přeměňuje na vzácný arginin. Enzym ApGLNT1 pracuje podle vědců zároveň jako dveře i klika. Má totiž vypínač, na nějž se váže molekula argininu. Pokud se tak stane, přestane celý strojek s transportem.

"K našemu překvapení je transportér zároveň klíčový regulátor ve výrobní lince," prohlásil jeden z členů Wilsonova týmu Daniel Price. Čím víc má tedy mšice argininu, tím méně od ní dostává bakterie suroviny k jeho výrobě. Když ho má naopak málo, přenáší molekuly enzymu ApGLNT1 glutamin k buňkám bakterií, které ho na arginin rychle přeměňují. "Je to jednoduchý a elegantní systém," zhodnotil Wilson.

Zdvojení

Bakterie rodu Buchnera dávají kyjatkám místo činži aminokyseliny. V podobné situaci jako kyjatka hrachová musejí být i další mšice a živočichové využívající jako zdroj obživy šťávu z rostlin. Další tým z Wilsonovy laboratoře proto zkusil zjistit, jak časté jsou geny pro enzymy podobné proteinu ApGLNT1 v dědičné výbavě jiných živočichů. Podle práce, již vědci zveřejnili v časopise Molecular Ecology, používají živočichové sající šťávu rostlin strojky podobné ApGLNT1 víc než zvířata, která se živí jiným způsobem.

Vědci zkoumali čtyři skupiny hmyzu sajícího rostlinou šťávu. V historii tří z nich se geny pro transport některé aminokyseliny zkopírovaly z jednoho místa genomu na jiné. Nová kopie pak nejspíš získala i novou funkci. "Duplikace mohla být důležitá pro získání aminokyselinových přenašečů ke zprostředkování vzájemného působení hmyzu a jeho symbiontů," vyjádřila se jedna ze spoluautorek druhé práce, Rebecca Duncanová.

Ačkoliv původní gen pro enzym k transportu aminokyselin pocházel z jednoho společného předka, došlo k rozdvojení až dávno poté, co se jednotlivé skupiny hmyzu navzájem oddělily. Nezávisle na sobě vstoupily i do vztahů s bakteriálními pomocníky.

Foto: claffra/Fotolia, Alex Wilson

Autor: Radek John